RUB-Chemiker "verfilmen" die Proteinfaltung

Neue KITA-Spektroskopie erlaubt Echtzeit-Beobachtung

07.08.2008

Das Schauspiel der Proteinfaltung in Wasser haben Chemiker um Prof. Dr. Martina Havenith und Martin Gruebele jetzt erstmals im THz Bereich "verfilmt": Mit der neu entwickelten KITA-Spektroskopie (=Kinetic Terahertz Absorption Spectroscopy) konnten sie den Prozess mit einem Bild pro Millisekunde auflösen. Außerdem wurden andere biophysikalische Methoden wie Röntgenstreuung, Fluoreszenzspektroskopie und CD-Spektroskopie zum Vergleich eingesetzt. Dabei beobachteten sie, dass die Faltung in zwei Schritten abläuft: In einem sehr schnellen ersten Schritt kollabiert das Protein binnen weniger als Millisekunden, während gleichzeitig eine Umorientierung im Protein-Wassernetzwerk stattfindet. In einem zweiten, langsameren Schritt nach knapp einer Sekunde nimmt das Protein dann die endgültige, gefaltete Struktur ein. Bisher waren mit der THz-Spektroskopie nur Aufnahmen vom Beginn und vom Ende dieses Faltungsprozesses möglich.

Aus ihren vorangegangenen Arbeiten wussten die Forscher aus Bochum und der University of Illinois, dass Proteine das Wasser in ihrer Umgebung stark beeinflussen: Im unbeeinflussten Wasser werden die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den einzelnen Molekülen ca. alle 1,3 Picosekunden geöffnet und geschlossen - es herrscht ziemliche Unordnung. Schon kleine Konzentrationen von Proteinen bringen die Wassermoleküle allerdings mehr auf Linie: Die dynamischen Bewegungen des Wassernetzwerkes werden durch das Protein verändert. Bekannt war ebenfalls, dass gefaltete Proteine einen deutlich anderen Einfluss auf die Wassermoleküle ausüben als ungefaltete. Die KITA-Spektroskopie erlaubte jetzt erstmals Einblicke in die Zeit zwischen diesen beiden Zuständen.

Bei der KITA-Spektroskopie werden kurze Terahertz-Pulse ausgesandt, die in Millisekundenauflösung Einzelbilder des beobachteten Prozesses liefern. Die Chemiker starteten den Proteinfaltungsprozess und zeichneten dann die Geschehnisse auf. Es zeigte sich, dass schon binnen weniger als zehn Millisekunden sowohl die Bewegungen des Wassernetzwerks verändert waren, als auch das Protein sich umstrukturierte. "Diese beiden Prozesse laufen praktisch gleichzeitig ab", so Prof. Havenith-Newen, "sie sind stark aneinander gekoppelt." Diese Beobachtung unterstützt die noch umstrittene Annahme, dass das Wasser an der Proteinfaltung, und somit auch an der Proteinfunktion, erheblich beteiligt ist und nicht passiv bleibt. Erst dann findet im Protein ein zweiter wesentlich langsamerer Schritt (über einen Zeitraum von 0,9 Sekunden) statt, bei dem es die endgültige, gefaltete Struktur einnimmt.

Originalveröffentlichung: Seung Joong Kim, Benjamin Born, Martina Havenith, and Martin Gruebele: "Real-time detection of protein-water dynamics upon protein folding by Terahertz absorption."; Angewandte Chemie 2008.

Ruhr-Universität Bochum (RUB)

News weiterempfehlen PDF Ansicht / Drucken

Teilen bei

Fakten, Hintergründe, Dossiers
  • Chemie
Mehr über Ruhr-Universität Bochum
  • News

    Lebenszyklus winziger Katalysatorpartikel beobachtet

    Weil sie so winzig sind, sind einzelne Nanopartikel schwer zu untersuchen. Aber genau das wollen Forscher, um später ihre Eigenschaften maßschneidern zu können. Ein neuer Ansatz: Partikel am Stiel. Nanopartikel sind vielfältig als Katalysatoren einsetzbar. Um sie so maßschneidern zu können, ... mehr

    Alzheimer sehr früh im Blut erkennen

    Erst kürzlich sind zwei große Studien mit neuen Wirkstoffen gescheitert – vielleicht weil sie zu spät eingesetzt werden. Ein neuer Früherkennungstest gibt Hoffnung. Die Alzheimerkrankheit, häufigste Ursache für Demenz, kann mit derzeitigen Techniken erst erkannt werden, wenn sich die typisc ... mehr

    Silber-Nanopartikel in natürlichen Umgebungen untersuchen

    Wegen ihrer antibakteriellen Eigenschaften sind die Partikel in vielen Produkten im Einsatz. Ihre Wirkung auf die Umwelt ist weitestgehend unerforscht. Vor allem weil bislang geeignete Verfahren fehlten. Eine Methode, um das Verhalten von Silber-Nanopartikeln in natürlichen Gewässern zu unt ... mehr

Mehr über UIUC
  • News

    Wachstumsfaktoren in Einzelzellen erstmals gezählt

    Ob gesund oder krank, menschliche Zellen zeigen Verhaltensweisen und Prozesse, die weitgehend von Wachstumsfaktormolekülen bestimmt werden, die an Rezeptoren auf den Zellen binden. Zum Beispiel sagen Wachstumsfaktoren den Zellen, dass sie sich teilen, bewegen und wann sie sterben sollen - e ... mehr

    Welcher Scotch ist es?

    Wodka schmeckt anders als Brandy und Kenner können verschiedene Whisky-Sorten unterscheiden. Ein komplexes Bouquet flüchtiger Verbindungen macht das Aroma der Spirituosen aus. Kolorimetrische Sensor-Arrays in Form von Einweg-Teststreifen, die mit einem Handgerät abgelesen werden, erlauben e ... mehr

    Mit nur einem Blutzuckermessgerät mehrere Biomarker messen

    Nicht nur Glucose: Blutzuckermessgeräte lassen sich auch für andere Biomarker im Blut einsetzen, sagen amerikanische Wissenschaftler von der Universität von Illinois. Sie erforschen die Messantwort von Nicotinamid-Coenzymen in gängigen Blutzuckermessgeräten. Der Lactatspiegel und die Konzen ... mehr

Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.