Der Terahertz-Tanz des Wassers mit den Proteinen
Protein-Einfluss hat eine unvermutet große Reichweite
Es ist besonders die Art der Faltung, die bei Proteinen ihre Funktion bestimmt - ein dynamischer Prozess, der sehr schnell abläuft. Bei der Untersuchung dieses "Tanzes" der Proteine hat man bislang den Partner außer Acht gelassen: das Wasser. Dieses Zusammenspiel zwischen Wasser und Proteinen haben Forscher aus Bochum, Illinois und Nevada um Prof. Dr. Martina Havenith-Newen (Physikalische Chemie II der RUB) nun mittels Terahertz-Spektroskopie beobachtet. So konnten sie erstmals zeigen, dass Proteine die Bewegungen des umgebenden Wassernetzwerkes über weite Bereiche beeinflussen. Etwa 1000 Wasser-Moleküle werden durch ein Protein "auf Linie gebracht": Bewegen sie sich ohne Protein so ungeordnet wie eine Gruppe Diskotänzer, so gehen sie in der Nähe eines proteins eher zu einem Menuetttanz über.
Wassermoleküle tanzen um ein Protein (grün) herum.
Ruhr-Universität Bochum
Der Fokus bei Untersuchungen der Proteinfaltung lag bisher ausschließlich auf den Bewegungen des Proteingerüstes und der Seitenketten. "Man vermutet aber, dass die schnellen Bewegungen des Wassers, insbesondere ihre Kopplung mit der Proteinbewegung, eine wichtige Rolle bei der Proteinfaltung und somit auch -funktion spielen", erklärt Prof. Havenith-Newen. Fundamentale Fragen, die bisher unbeantwortet geblieben sind: Wie weit reicht der Einfluss der Proteine? Ändern sich die schnellen Wasserbewegungen bei Annäherung zweier Proteine?
Die Entwicklung von leistungsstarken Laserquellen im Terahertz (THz)-Bereich eröffnen der Forschung nun ganz neue Möglichkeiten: Abhängig von seinem Zustand absorbiert das Wasser die Terahertzstrahlung nämlich auf charakteristische Weise - dadurch werden Rückschlüsse möglich. Ein Beispiel: Während bei 370 Kelvin (97°C) nur 0,7 % der Strahlung (bei einer Frequenz von ca. 1,5 THz) eine 100 Mikrometer dicke Wasserschicht durchdringen, sind es bei 270 Kelvin (-3°C) schon 40 %. Eis ist also wesentlich transparenter für Terahertzstrahlung als Wasser. Der Grund liegt in den winzigen, schnellen Schwingungen, in denen sich Netzwerke aus Wassermolekülen ständig befinden. Sie dauern weniger als eine Picosekunde und werden bestimmt durch ein Wegstreben der Wassermoleküle voneinander und der Rotationen gegeneinander. Gefrorenes Wasser absorbiert bei einer anderen Frequenz die Strahlung als flüssiges Wasser. Jede Messung im THz Bereich ist daher charakteristisch für den Zustand des Wassers.
Die Forscher machten sich nun den Umstand zunutze, dass die Schwingungen von Wassernetzwerken sich nicht nur durch die Temperatur ändern, sondern auch durch die Nähe von Proteinen. "Man kann sich das so vorstellen, dass ein Protein die Wassermoleküle in seiner Umgebung in eine gewisse geordnete Bewegung bringt", erläutert Martina Havenith-Newen. "Die Bewegung des unbeeinflussten Wassers ähnelt dem Tanz von Diskotänzern, es bestehen lockere Bindungen zum nächsten Partner, die nach einer Zeit aufbrechen. Wasser in Proteinnähe tanzt eher ein Menuett. Die Bewegung ist koordinierter und die Bindung zum nächsten Partner hält länger." Die Folge ist, dass Wasser in der Nähe von Proteinen weniger THz-Strahlung durchlässt. Dieses Phänomen macht es möglich, die Auswirkungen von Proteinen auf Wasser direkt zu beobachten. Die Forscher schließen aus der Menge der absorbierten Strahlung auf den Zustand des Wassers zurück.
"Anhand unserer Messungen konnten wir erstmals zeigen, dass Proteine die schnellen Bewegungen des Wassernetzwerkes über weite Bereiche beeinflussen", erläutert die Chemikerin. Rund 1000 Wassermoleküle werden durch ein Protein in ihren Netzwerkbewegungen beeinflusst. Ein solch weitreichender Effekt, der bis zu einem Abstand von 15 bis 20 Angström messbar ist, wurde zwar in Simulationen vorhergesagt, konnte aber experimentell bisher nicht beobachtet werden. Dabei zeigte sich mit Hilfe der neuen Messungen, dass der Einfluss deutlich über den Bereich hinaus reicht, in dem statische Änderungen der Struktur, wie z.B. lokale Dichteänderungen beobachtet werden können (~ 3 Å). "Langfristig bleibt zu klären, welche Rolle der Terahertz-Tanz des Wassers mit dem Protein für seine biologische Funktion spielt", stellt Prof. Havenith-Newen fest.
Originalveröffentlichung: Simon Ebbinghaus, Seung Joong Kim, Matthias Heyden, Xin Yu, Udo Heugen, Martin Gruebele, David M. Leitner, and Martina Havenith: "An extended dynamical solvation shell around proteins."; Proceedings of the National Academy of Science PNAS 2007
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