Wie die Natur Wasserstoff produzierende Enzyme baut

Das Herzstück des biologischen Katalysators wird erst im letzten Schritt eingeschleust

25.07.2019

© RUB, Kramer

Thomas Happe (links) und Oliver Lampret wollen genau verstehen, wie Wasserstoff produzierende Enzyme funktionieren.

Wie Wasserstoff produzierende Enzyme, die sogenannten Hydrogenasen, während ihrer Biosynthese aktiviert werden, hat ein Team der Ruhr-Universität Bochum und der University of Oxford herausgefunden. Sie zeigten, wie der Kofaktor - ein Teil des aktiven Zentrums und zugleich das Herzstück des Enzyms - ins Innere eingeschleust wird.

Hydrogenasen sind biotechnologisch interessant, da sie effizient Wasserstoff herstellen können. "Um sie für eine industrielle Anwendung zu optimieren, müssen wir aber zunächst den Prozess verstehen, wie die Proteinhülle den chemischen Kofaktor aufnimmt und aktiviert", sagt Prof. Dr. Thomas Happe. Die Ergebnisse veröffentlichte ein Team um Oliver Lampret und Thomas Happe von der Bochumer Arbeitsgruppe Photobiotechnologie in der Zeitschrift "Proceedings of the National Academy of Sciences".

Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler untersuchten die Untergruppe der sogenannten [FeFe]-Hydrogenasen, die die effizientesten Wasserstoffproduzenten sind. In der Natur kommen sie in Grünalgen vor. In ihrem Proteingerüst besitzen die Enzyme ein aktives Zentrum, das sogenannte H-Cluster, an dem der Wasserstoff entsteht. Es besteht aus zwei Strukturelementen: einem Cluster aus vier Eisen- und vier Schwefelatomen und dem katalytischen Kofaktor, bestehend aus zwei Eisen- und zwei Schwefelatomen. "Dieser Kofaktor ist der Dreh- und Angelpunkt des Enzyms", erklärt Oliver Lampret.

Letzter Schritt der Biosynthese

In der Natur wird der Kofaktor nachträglich, also nach der Biosynthese des Proteingerüsts in das Enzym eingebaut - ein hochkomplexer Vorgang. Erst danach ist die Hydrogenase katalytisch aktiv. Die genaue Abfolge des Prozesses klärten die Forscher mit Protein Engineering, Proteinfilmelektrochemie und Infrarotspektroskopie auf.

Das Team zeigte, dass der negativ geladene Kofaktor gezielt durch einen positiv geladenen Reifungskanal in das Innere des Enzyms befördert wird, bevor er in der Proteinhülle fest verankert wird. Besonders flexible Strukturelemente dienen dabei als Scharniere: Sie sorgen dafür, dass sich das Protein anders faltet und den integrierten Kofaktor fest umschließt und schützt. Das Zusammenspiel von Proteinumgebung und Kofaktor ist wesentlich, um den Kofaktor in seiner katalytischen Form zu stabilisieren.

"Wir vermuten, dass nicht nur [FeFe]-Hydrogenasen auf diese Weise ihren Kofaktor erhalten, sondern dass der Mechanismus auch in anderen metallhaltigen Enzymen vorkommt", resümiert Happe.

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