Wie Proteine Protonen leiten
RUB-Biophysiker klären Protonen-Transport in Zellen
So wie der elektrische Strom mittlerweile unverzichtbar für das reibungslose Funktionieren unserer Zivilisation ist, sind exakt aufeinander abgestimmte Protonen-Ströme verantwortlich für die präzise Regulation von Prozessen in lebenden Zellen. Dr. Florian Garczarek und Prof. Dr. Klaus Gerwert vom Lehrstuhl für Biophysik der RUB konnten zeigen, dass Proteine durch Anwendung der grundlegenden Prinzipien des Protonen-Transports in Wasser einen extrem schnellen und gezielten Protonen-Transport in Zellen ermöglichen. Die Frage, wie Protonen in Wasser geleitet werden, hat viele renommierte Physikochemiker angezogen; ein prominent unter ihnen ist Manfred Eigen. Er konnte diese seinerzeit "unmessbar" schnellen Reaktionen in den 1960er-Jahren zum ersten Mal auflösen und wurde dafür mit dem Nobelpreis geehrt. Um die Frage zu beantworten, wie die viel komplexer aufgebauten Proteine die Protonen leiten, untersuchten die Forscher den durch Licht ausgelösten Protonenpumpmechanismus des Bakteriorhodopsins. Bakteriorhodopsin kann Licht absorbieren und in gezielte Protonentransfer-Reaktionen umsetzten: Die ein Proton umhüllenden Wassermoleküle in flüssigem Wasser werden im Protein, wie in der Arbeit gezeigt werden konnte, gezielt durch Aminosäuren ersetzt. Eine dieser Aminosäuren, Arg 82, wird dann definiert vom Protein in einem ganz bestimmten Arbeitsschritt bewegt. Im Wasser ist der Protonentransfer durch zufälliges Ablösen eines Wassermoleküls aus der Hydratschale bestimmt. Im Protein wird dieser Prozess durch eine gezielte Bewegung einer Aminosäure zu einem genauen Zeitpunkt induziert. Somit können Proteine sehr schnell und sehr gezielt die leicht beweglichen Protonen transportieren. Prof. Gerwert und sein Team konnten den lichtgetriebenen Protonenpumpmechanismus des Bakteriorhodopsins dank eigens entwickelten spektroskopischen Methode untersuchen. "Diese sog. zeitaufgelöste trFTIR-Methode erlaubt es, Prozesse in Proteinen quasi wie mit einer Videokamera aufzunehmen", erläutert Gerwert. "Aber erst die interdisziplinäre Kombination dieser innovativen physikalischen Methode mit modernsten genetischen Methoden konnte alle bisherigen Widersprüche über den Protonentransportmechanismus, die unter Wissenschaftlern weltweit diskutiert wurden, klären." Originalveräffentlichung: F. Garczarek, L.S. Brown, J.K. Lanyi, K. Gerwert; "Proton binding within a membrane protein by a protonated water cluster"; PNAS 2005, 102, 3633-3638.
Organisationen
Weitere News aus dem Ressort Wissenschaft
Diese Produkte könnten Sie interessieren

Kjel- / Dist Line von Büchi
Kjel- und Dist Line - Wasserdampfdestillation und Kjeldahl-Anwendungen
Maximale Genauigkeit und Leistung für Wasserdampfdestillation und Kjeldahl-Anwendungen

AZURA Purifier + LH 2.1 von KNAUER
Präparative Flüssigkeitschromatografie - Neue Plattform für mehr Durchsatz
Damit sparen Sie Zeit und verbessern die Reproduzierbarkeit beim Aufreinigen

Holen Sie sich die Analytik- und Labortechnik-Branche in Ihren Posteingang
Mit dem Absenden des Formulars willigen Sie ein, dass Ihnen die LUMITOS AG den oder die oben ausgewählten Newsletter per E-Mail zusendet. Ihre Daten werden nicht an Dritte weitergegeben. Die Speicherung und Verarbeitung Ihrer Daten durch die LUMITOS AG erfolgt auf Basis unserer Datenschutzerklärung. LUMITOS darf Sie zum Zwecke der Werbung oder der Markt- und Meinungsforschung per E-Mail kontaktieren. Ihre Einwilligung können Sie jederzeit ohne Angabe von Gründen gegenüber der LUMITOS AG, Ernst-Augustin-Str. 2, 12489 Berlin oder per E-Mail unter widerruf@lumitos.com mit Wirkung für die Zukunft widerrufen. Zudem ist in jeder E-Mail ein Link zur Abbestellung des entsprechenden Newsletters enthalten.