Proteinfaltung verändert das Wasser in der Umgebung

Neue Erkenntnisse der Terahertz-Spektroskopie

07.02.2008

Ruhr-Universität Bochum

Protein in Faltung und leicht aufgefaltet (r.). Teils entfaltet sorgt das Protein für weniger Ordnung im Wasser.

Erst vor wenigen Wochen gelang Arbeitsgruppen aus Bochum, Illinois und Nevada mittels Terahertz(THz)-Spektroskopie der Nachweis, dass ein Protein die Wassermoleküle in seiner Umgebung langreichweitig beeinflusst: Die normalerweise wie Diskotänzer in chaotischer Bewegung befindlichen Wassermoleküle durch das Protein zu einer Art geordnetem Menuett über. Jetzt gelang es den Forschern um Prof. Dr. Martina Havenith-Newen (Physikalische Chemie II der RUB), den Regeln dieses Tanzes weiter auf den Grund zu gehen. Sie konnten zeigen, dass die Proteinfaltung die Tanzschritte des Wassers verändert. Ein teils entfaltetes Protein beeinflusst die Wassermoleküle der Umgebung weit weniger als ein gefaltetes. Je flexibler das Protein, desto weniger ausgeprägt ist die Beeinflussung des Wassers. Ihre Ergebnisse präsentieren die Forscher im Journal of the American Chemical Society.

Im Wasser werden die schwachen Bindungen zwischen zwei benachbarten Wassermolekülen, die so genannten Wasserstoffbrückenbindungen, ständig blitzschnell geöffnet und geschlossen: Im Durchschnitt passiert das alle 1,3 Picosekunden. "Schon kleine Konzentration von Proteinen im Wasser führen dabei zu messbaren Änderungen in den kollektiven Bewegungen", erklärt Prof. Havenith-Newen die Ergebnisse bisheriger Untersuchungen mittels THz-Spektroskopie.

Während das gefaltete Protein jedoch bis zu 1.000 Wassermoleküle in seiner Umgebung beeinflusst, gilt das für ein teilweise entfaltetes Protein nur in weit geringerem Ausmaß. Verändert man durch gezielte Mutation das Protein an einzelnen Stellen, so ist der Effekt ebenfalls weniger ausgeprägt. Das konnten die Forschungsgruppen von Prof. Havenith-Newen, Prof. Dr. Martin Gruebele und Prof. Dr. David M. Leitner aus der RUB, der University of Illinois und der University of Nevada jetzt beobachten. "Das Wasser in der Umgebung von gefalteten Proteinen ist also verschieden von dem in der Umgebung eines entfalteten Proteins", stellt Prof. Havenith-Newen fest. "Damit wird die Hypothese weiter gestützt, dass Protein und Wasser nicht voneinander unabhängig sind, sondern sich gegenseitig beeinflussen - ein Effekt, von dem man seit längerem annimmt, dass er für die Proteinfaltung entscheidend sein könnte, die wiederum für die Proteinfunktion von großer Bedeutung ist."

Die THz-Spektroskopie ist eine neue, äußerst empfindliche Nachweismethode, um Änderungen der schnellen Wasserbewegungen in der Nähe von Proteinen zu beobachten. Der THz-Frequenzbereich liegt zwischen Mikrowelle und Infrarotbereich. Aufgrund eines besonders leistungsstarken Lasers, der an der RUB erstmals in der Chemie eingesetzt wird, ist es jetzt möglich, Proteinen in ihrer natürlichen Umgebung beim schnellen Tanz mit den Wassermolekülen zuzuschauen.

Originalveröffentlichung: S. Ebbinghaus, S. J. Kim, M. Heyden, X. Yu, M. Gruebele, D.M. Leitner, and M. Havenith: "Protein sequence- and pH-dependent hydration probed by Terahertz spectroscopy."; Journal of the American Chemical Society 2008.

Ruhr-Universität Bochum (RUB)

News weiterempfehlen PDF Ansicht / Drucken

Teilen bei

Fakten, Hintergründe, Dossiers
  • American Chemical Society
  • Physikalische Chemie
  • Konzentration
  • Chemie
Mehr über Ruhr-Universität Bochum
  • News

    Lebenszyklus winziger Katalysatorpartikel beobachtet

    Weil sie so winzig sind, sind einzelne Nanopartikel schwer zu untersuchen. Aber genau das wollen Forscher, um später ihre Eigenschaften maßschneidern zu können. Ein neuer Ansatz: Partikel am Stiel. Nanopartikel sind vielfältig als Katalysatoren einsetzbar. Um sie so maßschneidern zu können, ... mehr

    Alzheimer sehr früh im Blut erkennen

    Erst kürzlich sind zwei große Studien mit neuen Wirkstoffen gescheitert – vielleicht weil sie zu spät eingesetzt werden. Ein neuer Früherkennungstest gibt Hoffnung. Die Alzheimerkrankheit, häufigste Ursache für Demenz, kann mit derzeitigen Techniken erst erkannt werden, wenn sich die typisc ... mehr

    Silber-Nanopartikel in natürlichen Umgebungen untersuchen

    Wegen ihrer antibakteriellen Eigenschaften sind die Partikel in vielen Produkten im Einsatz. Ihre Wirkung auf die Umwelt ist weitestgehend unerforscht. Vor allem weil bislang geeignete Verfahren fehlten. Eine Methode, um das Verhalten von Silber-Nanopartikeln in natürlichen Gewässern zu unt ... mehr

Mehr über UIUC
  • News

    Wachstumsfaktoren in Einzelzellen erstmals gezählt

    Ob gesund oder krank, menschliche Zellen zeigen Verhaltensweisen und Prozesse, die weitgehend von Wachstumsfaktormolekülen bestimmt werden, die an Rezeptoren auf den Zellen binden. Zum Beispiel sagen Wachstumsfaktoren den Zellen, dass sie sich teilen, bewegen und wann sie sterben sollen - e ... mehr

    Welcher Scotch ist es?

    Wodka schmeckt anders als Brandy und Kenner können verschiedene Whisky-Sorten unterscheiden. Ein komplexes Bouquet flüchtiger Verbindungen macht das Aroma der Spirituosen aus. Kolorimetrische Sensor-Arrays in Form von Einweg-Teststreifen, die mit einem Handgerät abgelesen werden, erlauben e ... mehr

    Mit nur einem Blutzuckermessgerät mehrere Biomarker messen

    Nicht nur Glucose: Blutzuckermessgeräte lassen sich auch für andere Biomarker im Blut einsetzen, sagen amerikanische Wissenschaftler von der Universität von Illinois. Sie erforschen die Messantwort von Nicotinamid-Coenzymen in gängigen Blutzuckermessgeräten. Der Lactatspiegel und die Konzen ... mehr

Ihr Bowser ist nicht aktuell. Microsoft Internet Explorer 6.0 unterstützt einige Funktionen auf Chemie.DE nicht.