Gewichtsprobleme mit Biomolekülen

14.04.2011: Die Massenspektrometrie ist heute zu einem wichtigen analytischen Werkzeug für Biomoleküle geworden. Eine Kooperation der TU Wien mit der japanischen Firma Shimadzu holt nun kluge Köpfe aus Mittel- und Osteuropa nach Wien, um in diesem Bereich zu forschen.

Die Grundidee der Massenspektrometrie von großen Biomolekülen klingt ganz einfach: Ein Biomolekül wird verdampft und ionisiert und soll auf seine chemischen Bestandteile untersucht werden – letztlich möchte man das Molekulargewicht und die genaue Aminosäuresequenz kennen. Um das zu erreichen sortiert man die Ionen nach ihrer Masse - sauber der Reihe nach, von den leichtesten zu den schwersten. Welche Fragmente und Moleküle welche Masse haben, ist bekannt. Durch eine genaue Massenbestimmung kann man also auch herausfinden, welche Strukturen die vorhandenen Substanzen haben - das ist das Konzept der Massenspektrometrie. An der TU Wien beschäftigt sich Prof. Günter Allmaier mit der Massenspektrometrie von großen Molekülen – von Biopolymeren und technischen Polymeren. In einer Kooperation zwischen der TU Wien und der japanischen Firma Shimadzu sollen nun neue Akzente in diesem Bereich gesetzt werden. Ein Fellowship-Programm, das von Shimadzu gefördert wird, soll kluge Köpfe aus Ost- und Mitteleuropa an die TU Wien bringen.

Die Massenspektrometrie ist durch die Erfindung sogenannter „weicher“ Desorption / Ionisationstechniken für die Analyse von hochmolekularen, thermolabilen Materialien im Attomolbereich (10-18) in den letzten Jahren wieder stärker ins Blickfeld der Grundlagenforschung gerückt. Um die verschiedenen Sorten von intakten gasförmigen Molekülen zu trennen, müssen die Moleküle zunächst elektrisch geladen sein. Mit elektrischen Feldern lassen sie sich dann beschleunigen. Je nach Masse erhalten sie dann unterschiedliche Geschwindigkeiten – dadurch können sie relativ einfach nach ihrem Verhältnis aus Masse und elektrischer Ladung in einem Flugrohr sortiert werden. Bei großen Molekülen, etwa bei Biopolymeren wie Proteinen oder Polysacchariden, wie sie Prof. Dr. Allmaier und Dr. Marchetti-Deschmann untersuchen, ist es allerdings sehr schwierig, sie in die Gasphase zu bringen und elektrisch zu laden ohne sie dabei zu zerstören. Die übliche thermische Verdampfung und Ionisation durch Elektronenbeschuss lässt die Biomoleküle zerbrechen.

Kooperation mit Shimadzu

„Seit Jahrzehnten wird intensiv daran geforscht, die Analyseverfahren zu verbessern – etwa durch den technischen Trick, die Substanz zuerst in ein Trägermedium einzubetten, und dann mit UV Laserpulsen im Nanosekundenbereich schonend zu „verdampfen“ und gleichzeitig zu ionisieren – durch Anlagerung eines Protons“, erklärt Prof. Günter Allmaier. Diese Technik heißt MALDI (matrix-assisted laser desorption / ionization). Für grundlegende Arbeiten an solchen Methoden wurde 2002 der Nobelpreis für Chemie an den kürzlich verstorbenen John Fenn und an Koichi Tanaka vergeben – letzterer ist ein Wissenschaftler der Firma Shimadzu, mit der Prof. Allmaier eine langjährige Kooperation verbindet. Diese Kooperation wird nun verstärkt: Durch ein Fellowship-Programm der TU Wien und Shimadzu sollen in den Jahren 2011 bis 2013 junge WissenschaftlerInnen aus Ost- und Mitteleuropa die Chance bekommen, massenspektrometrische Messungen in Wien durchzuführen. „Noch gibt es freie Plätze, Bewerbungen sind jederzeit willkommen“, sagt Prof. Allmaier.